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10/07/2019 : Soutenance de thèse de Mr. Maliki ANKAWAY

07/06/2019 09:21 Il y a: 16 jour(s)
Catégorie(s) : Avis de soutenance de thèse

 

Avis de Soutenance

Monsieur MALIKI ANKAVAY

Sciences de la vie et de la santé

Soutiendra publiquement ses travaux de thèse intitulés

Étude des modifications post-traductionnelles de la protéine de capside ORF2 du virus de l'hépatite E (HEV)

dirigés par Madame Laurence COCQUEREL

Soutenance prévue le mercredi 10 juillet 2019 à 14h00
Lieu :   1 rue du Pr Calmette CS50447; 59021 Lille Cedex, France
Salle : Amphi de l'Institut de Biologie de Lille (Site Institut Pasteur de Lille)

 

Résumé :  

L’infection par le virus de l’hépatite E (HEV) est un problème majeur de santé publique qui touche plus de 20 millions de personnes chaque année et tue environ 70 000 personnes à travers le monde. Le HEV est la cause majeure d’hépatite virale aiguë en France et serait à l’origine de plus de 100 000 infections par an. Ce virus se transmet par voie féco-orale ou par consommation de viande contaminée mal cuite. Très récemment, nous avons décrit un système de culture cellulaire permettant d’amplifier efficacement le HEV. Ce système représente un outil unique pour caractériser les différentes étapes du cycle infectieux du HEV qui sont très mal connues à ce jour. Dans le cadre de ma thèse, je me suis intéressé plus particulièrement à la protéine de capside ORF2 qui est l’unité structurale des particules virales et est donc un acteur central du cycle infectieux du HEV. La protéine ORF2 est une protéine de 660 acides aminés qui possède un peptide signal et trois sites potentiels de N-glycosylation (N1, N2 et N3). J’ai donc étudié le rôle de la N-glycosylation de cette protéine ORF2 dans le cycle infectieux du HEV. Pour atteindre cet objectif, la souche infectieuse HEV-p6 génotype 3 a été utilisée avec la lignée hépatocytaire PLC3. Les résultats obtenus ont montré que la protéine ORF2 est N-glycosylée uniquement au niveau des sites N1 et N3, le site N2 est défavorable à la N-glycosylation. Nos résultats ont montré que la N-glycosylation de la protéine ORF2 n’est pas importante pour sa stabilité, son oligomérisation, sa reconnaissance par des anticorps, l’assemblage et l’infectiosité des particules virales. Nous avons aussi montré que la protéine ORF2 est importée dans le noyau des cellules hôtes au cours du cycle infectieux du HEV de manière indépendante de la N-glycosylation. Nous avons identifié un signal d’import nucléaire (NLS) fonctionnel en position N-terminale de la protéine ORF2 lui permettant d’être importée dans le noyau des cellules hôtes en interagissant probablement avec l’importine alpha1. De manière surprenante, ce NLS régule non seulement l’import nucléaire de cette protéine virale, mais aussi sa translocation réticulaire. Nous avons également démontré que la protéine ORF2 est exportée du noyau des cellules hôtes en interagissant avec l’exportine1 et possède 3 signaux d’export nucléaire (NES) en position C-terminale. Ces résultats améliorent la connaissance du trafic intracellulaire de la protéine ORF2 et pourraient orienter les stratégies antivirales dirigées contre le HEV.

Mots-clés :

Protéine de capside,ORF2,Modifications post-traductionnelles,Virus de l'hépatite E (HEV),N-glycosylation,Transport nucléo-cytoplasmique

 

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